Oñate Garzón, José FernandoPolo Cerón, DorianSanchez Arias, Kevin2025-04-082025-04-082020Sanchez Arias, K. (2020). Estudio de las interacciones del péptido Alyteserin 1C y de su análogo catiónico con modelos de membranas. Universidad Santiago de Cali.https://repositorio.usc.edu.co/handle/20.500.12421/6386Los péptidos antimicrobianos hacen parte de la inmunidad innata de la mayoría de los seres vivos y poseen una actividad antimicrobiana frente bacterias, virus, hongos y parásitos. Sus características catiónicas los hacen selectivos hacía membranas bacterianas con superficies aniónicas. En este estudio se evaluó la interacción de los péptidos Alyteserin 1C de carga neta +2 y de su análogo de carga neta +5 sobre modelos de membranas sintéticas que simulan la superficie de membranas de bacterias Gram-negativas y de eritrocitos humanos. Mediante Calorimetría diferencial de barrido (CDB), se determinó el efecto de los péptidos sobre el comportamiento termotrópico de las membranas. Por otro lado, se usó espectroscopia infrarroja con reflexión total atenuada (FTIR-ATR), para analizar el desplazamiento de las vibraciones de los grupos carbonilo, metileno y fosfato de los fosfolípidos, como consecuencia de la interacción con el péptido. Además, también se analizó la banda amida I del péptido antes y después de interactuar con los modelos de membrana para determinar su estructura secundaria. Los resultados de CDB mostraron una disminución de la entalpia (ΔH) y punto de fusión (ΔTm) de los modelos de membrana en presencia de ambos péptidos. Por otro lado, la frecuencia vibracional de los grupos funcionales de los fosfolípidos aumentaron en presencia de los péptidos. Respecto a la estructura secundaria el péptido +2 exhibió una forma de transición de láminas β / vueltas a estructuras de láminas β / hélice α después de la unión con modelos de membrana, mientras que el péptido +5 tuvo una transición de estructuras de agregación / no ordenadas a estructuras de lámina β / hélice α después de la unión con la membrana PC y a estructuras de lámina β / no ordenadas después de la unión con la membrana PC/PG.Antimicrobial peptides are part of the innate immunity of most living things and have antimicrobial activity against bacterium, viruses, fungi and parasites. Their cationic characteristics make them selective towards bacterial membranes with anionic surfaces. In this study, the interaction of Alyteserin 1C peptides with a net charge of +2 and their net charge analogue +5 was evaluated on synthetic membrane models that simulate the membrane surface of Gram-negative bacterium and human erythrocytes. Using differential scanning calorimetry (DSC), the effect of the peptides on the thermotropic behavior of the membranes was determined. On the other hand, attenuated total reflection (Fourier transform infrared spectroscopy) (ATR-FTIR) was used to analyze the displacement of the vibrations of the carbonyl, methylene and phosphate groups of the phospholipids, as a consequence of the interaction with the peptide. Furthermore, the amide I band of the peptide was also analyzed before and after interacting with the membrane models to determine its secondary structure. The DSC results showed a decrease in the enthalpy (ΔH) and melting point (ΔTm) of the membrane models in the presence of both peptides. On the other hand, the vibrational frequency of the functional groups of the phospholipids increased in the presence of the peptides. Regarding the secondary structure, the +2 peptide exhibited a form of transition of β sheets / turns to structures of β sheets / α helix after binding with membrane models, while the +5 peptide had a transition of aggregation structures / not ordered to β-sheet structures / α helix after PC membrane binding and to non-ordered β sheet structures after PC / PG membrane binding.application/pdf20 PáginasesPéptidos antimicrobianosMembranas sintéticasCalorimetría diferencial de barridoEspectroscopia infrarrojaThesisAcceso PrivadoReconocimiento 4.0 Internacional (CC BY 4.0)Antimicrobial peptidesSynthetic membranesDifferential scanning calorimetryInfrared spectroscopy